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β-Strang-Ausbildung eines Faltungsin...
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Herwig, Sascha.
β-Strang-Ausbildung eines Faltungsintermediates von BamA = Adsorption an Lipidmembranen induziert lokale Sekundärstruktur in β-Strang 9 /
紀錄類型:
書目-語言資料,印刷品 : Monograph/item
正題名/作者:
β-Strang-Ausbildung eines Faltungsintermediates von BamA/ von Sascha Herwig.
其他題名:
Adsorption an Lipidmembranen induziert lokale Sekundärstruktur in β-Strang 9 /
作者:
Herwig, Sascha.
面頁冊數:
XXI, 65 S. 20 Abb., 12 Abb. in Farbe.online resource. :
Contained By:
Springer Nature eBook
標題:
Biological and Medical Physics, Biophysics. -
電子資源:
https://doi.org/10.1007/978-3-658-29029-0
ISBN:
9783658290290
β-Strang-Ausbildung eines Faltungsintermediates von BamA = Adsorption an Lipidmembranen induziert lokale Sekundärstruktur in β-Strang 9 /
Herwig, Sascha.
β-Strang-Ausbildung eines Faltungsintermediates von BamA
Adsorption an Lipidmembranen induziert lokale Sekundärstruktur in β-Strang 9 /[electronic resource] :von Sascha Herwig. - 1st ed. 2020. - XXI, 65 S. 20 Abb., 12 Abb. in Farbe.online resource. - BestMasters,2625-3577. - BestMasters,.
Ortsgerichtete Mutagenese zur Präparation von Einzelcystein-Mutanten des BamA.-. Spektroskopie an fluoreszenzmarkierten Cysteinen zur Untersuchung von Faltungsintermediaten -- Sekundärstrukturanalyse mit Circular-Dichroismus-Spektroskopie -- Proteolyse mit Trypsin.
Sascha Herwig beschreibt die Faltung und den Einbau von β-Fass-Membranproteinen am Modell des essenziellen BamAaus Außenmembranen von Escherichia coli, der zentralen Untereinheit des β-Barrel-Assembly-Machinery-Komplexes. Membranproteine des β-Fass-Typs der Außenmembranen von Bakterien oder Zellorganellen werden über diesen Komplex eingebaut. Mit ortsgerichteter Fluoreszenzspektroskopie des β-Strangs 9 der insgesamt 16 β-Stränge umfassenden BamA-Membrandomäne wird in Modellmembranen nachgewiesen, dass der Strang in einem Faltungsintermediat bereits in adsorbierter Form parallel zur Membranoberfläche entsteht. Der Inhalt Ortsgerichtete Mutagenese zur Präparation von Einzelcystein-Mutanten des BamA Spektroskopie an fluoreszenzmarkierten Cysteinen zur Untersuchung von Faltungsintermediaten Sekundärstrukturanalyse mit Circular-Dichroismus-Spektroskopie Proteolyse mit Trypsin Die Zielgruppen Dozierende und Studierende aus der Biophysik, Biochemie, Zellbiologie und Biologie Der Autor Nach seinem erfolgreichen Masterabschluss promoviert Sascha Herwig derzeit an der Universität Kassel am Lehrstuhl für Biophysik bei Prof. Dr. Jörg H. Kleinschmidt. Im Fokus seiner Forschung stehen Untersuchungen zur Faltung und zum Einbau von Membranproteinen.
ISBN: 9783658290290
Standard No.: 10.1007/978-3-658-29029-0doiSubjects--Topical Terms:
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Biological and Medical Physics, Biophysics.
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Sascha Herwig beschreibt die Faltung und den Einbau von β-Fass-Membranproteinen am Modell des essenziellen BamAaus Außenmembranen von Escherichia coli, der zentralen Untereinheit des β-Barrel-Assembly-Machinery-Komplexes. Membranproteine des β-Fass-Typs der Außenmembranen von Bakterien oder Zellorganellen werden über diesen Komplex eingebaut. Mit ortsgerichteter Fluoreszenzspektroskopie des β-Strangs 9 der insgesamt 16 β-Stränge umfassenden BamA-Membrandomäne wird in Modellmembranen nachgewiesen, dass der Strang in einem Faltungsintermediat bereits in adsorbierter Form parallel zur Membranoberfläche entsteht. Der Inhalt Ortsgerichtete Mutagenese zur Präparation von Einzelcystein-Mutanten des BamA Spektroskopie an fluoreszenzmarkierten Cysteinen zur Untersuchung von Faltungsintermediaten Sekundärstrukturanalyse mit Circular-Dichroismus-Spektroskopie Proteolyse mit Trypsin Die Zielgruppen Dozierende und Studierende aus der Biophysik, Biochemie, Zellbiologie und Biologie Der Autor Nach seinem erfolgreichen Masterabschluss promoviert Sascha Herwig derzeit an der Universität Kassel am Lehrstuhl für Biophysik bei Prof. Dr. Jörg H. Kleinschmidt. Im Fokus seiner Forschung stehen Untersuchungen zur Faltung und zum Einbau von Membranproteinen.
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